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免疫抗體的主要功能與結構說明

日期:2025-05-09 12:34
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摘要:
    免疫抗體的主要功能是與抗原(包括外來的和自身的)相結合,從而有效地清除侵入機體內的微生物、寄生蟲等異物,中和它們所釋放的毒素或清除某些自身抗原,使機體保持正常平衡,但有時也會對機體造成病理性損害,如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生,對人體可造成危害。

    免疫抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面,多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2~3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的,位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystallinefragment,FC),糖結合在FC上。

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